unizeit Nr. 42 vom 26.05.2007, Seite 7

Prof. Axel Scheidig

Struktur und Funktion von Proteinen

Professor Axel Scheidig Foto: pur.pur

Zur Aufklärung der Struktur setzt der Chemiker die sogenannte Einkristall-Röntgendiffraktion ein. Dafür züchtet er im Labor zunächst einen Kristall aus dem hochgereinigten Protein. Dieser wird entweder mit einer Laborröntgenquelle oder an einem Synchrotron, zum Beispiel am DESY (Deutsches Elektronen-Synchotron) in Hamburg, mit intensiven Röntgenstrahlen belichtet. Mit den Belichtungsergebnissen können Scheidig und seine Mitarbeiter am Computer die dreidimensionale Struktur berechnen und grafisch darstellen.

Von praktischer Bedeutung sind seine Arbeiten zum Beispiel für die Biotechnologie oder in der Entwicklung neuer pharmazeutischer Wirkstoffe. »Wir untersuchen Enzyme des Kohlenhydratstoffwechsels und versuchen diese so zu verändern, dass sie im biotechnologischen Prozess stabil sind und effizient eingesetzt werden können.« In einem anderen Projekt hat sich Scheidigs Arbeitsgruppe das Hepatitis-C-Virus vorgenommen. (ne)

Axel Jörg Scheidig, 43 Jahre. Seit Dezember 2006 Professor für Strukturbiologie an der Christian-Albrechts- Universität. Geboren in Sindelfingen. Chemie-Studium an den Universitäten Bayreuth und Freiburg. 1992 Promotion am Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Abteilung Biophysik, Heidelberg. Postdoc bei Genentech, Inc. in South San Francisco, Kalifornien/ USA. Wissenschaftlicher Angestellter am Max-Planck- Institut für molekulare Physiologie in Dortmund. 2001 Habilitation im Fach Biochemie an der Universität Witten/ Herdecke. Professor für Strukturbiologie an der Universität des Saarlandes.

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