Frostschutz per Knopfdruck

Eine weltweit einzigartige Idee wird im Kieler Sonderforschungs­bereich »Funktion durch Schalten« verfolgt.

Auch in eisig kaltem Wasser muss die kanadische Winterflunder (Pseudopleuronectes americanus) den Kältetod nicht fürchten. Denn spezielle Eiweiße dieser arktischen Fischart verhindern die Eisbildung im Blut. Diesen genialen biologischen Frostschutz entdeckte ein amerikanischer Biologe bereits in den späten 1960er Jahren. Das Prinzip soll in Zukunft auch für Menschen nützlich sein, zum Beispiel zum Schutz von Organtransplantaten vor Gefrierschäden. Doch niemand weiß bislang genau, wie die so genannten Antigefrierproteine genau funktionieren. Forscher des Otto-Diels-Instituts für Organische Chemie arbeiten daran, dieses Problem zu lösen.

Hauke Kobarg möchte ein schaltbares Antigefrierprotein herstellen. Diese Idee ist im Sonderforschungsbereich 677 »Funktion durch Schalten« entstanden und weltweit einzig­artig. Zwar arbeiten etwa zwei Dutzend Forschungsgruppen an Antigefrierproteinen, doch keiner hat je versucht, den Antifrostmechanismus mit einem Schalter zu steuern.

Das Eiweiß der Flunder möchte Kobarg in seiner Doktor­arbeit chemisch so verändern, dass der Frostschutz gezielt mit Licht an- und ausgeschaltet werden kann: blaues Licht – Gefrierschutz ein, violettes Licht – Gefrierschutz aus. Ähnlich wie mit einem Chemiebaukasten, will der 28-Jäh­rige ein Molekül aus einzelnen Aminosäuren zusam­men­setzen, das aussieht wie das Flunderprotein. Schließlich will er mit weiteren Reaktionsschritten einen chemischen Schalter an das Protein bauen. Sein chemischer Schalter ist ein kleines Molekül, das seine Form verändert, wenn es mit Licht unterschiedlicher Farbe bestrahlt wird. Der Kieler Nachwuchsforscher erläutert:

»Wenn sich das Schaltermolekül am Antigefrierprotein durch Lichteinstrahlung zusammenfaltet, verändert sich auch die Form des Antigefrierproteins, und es wirkt nicht mehr als Frostschutz.«

Soweit die Theorie. Nach über einem Jahr Forschungsarbeit ist ein wichtiges Zwischenziel erreicht. »Wir haben endlich ein geeignetes Schaltermolekül gefunden«, sagt Kobarg und zeigt einen Glaskolben mit klarer, orangefarbener Flüssigkeit, in der die chemischen Schaltermoleküle gelöst sind. Damit wird er versuchen, das Antigefrierprotein schaltbar zu machen.

Projektleiter Professor Frank Sönnichsen, der Kobarg wissenschaftlich betreut, erklärt, wozu diese Grundlagenforschung im CAU-Forschungsschwerpunkt Nanowissenschaften gut ist: »Wenn wir Chemiker den Eiweißfrostschutz gezielt an- und ausschaltbar machen, können ihn Physiker im Labor viel leichter untersuchen.« Im Experiment könnten sie, so Sönnichsen, die Antigefrierproteine dann immer wieder an- und ausschalten, um dabei zu beobachten, was die Proteine eigentlich genau machen: Verbinden sie sich mit Wassermolekülen kurz vor dem Gefrieren? Bilden sie eine Hülle um kleine Eiskristalle und verhindern so das weitere Wachsen des Eises? Wenn die Grundlagenforschung solche prinzipiellen Fragen geklärt hat, ist die angewandte Forschung dran. Forschende aus Medizin oder Lebensmitteltechnik können sich dann Gedanken darüber machen, wofür und wie genau man die schaltbaren Antigefrierproteine benutzen könnte.

Sönnichsen: »Der Weg von der Grundlagenforschung bis zur Anwendung besteht aus vielen einzelnen Schritten und dauert meist sehr lang. In den Antigefrierproteinen stecken zwar schon über 40 Jahre Wissenschaft, aber für uns Chemiker ist das Thema heute aktueller denn je.« Hauke Kobarg hat seinen Beitrag klar definiert: Bis Mitte 2014 will er ein schaltbares Antigefrierprotein produzieren.

Stefanie Maack

► www.sfb677.uni-kiel.de

Zuständig für die Pflege dieser Seite: Pressestelle der Universität, presse@uv.uni-kiel.de