unizeit Schriftzug

Durchsichtig, dünn, essbar

Dr. Julia Keppler arbeitet mit allen Werkzeugen der Lebensmitteltechnologie, um Molkenprotein dazu zu bringen, Emulsionen oder hauchdünne Filme auszubilden. Während der Hannover Messe stellt sie ihr Projekt vor.

Dr. Julia Keppler
© pur.pur

Ob die gewünschten Nanostrukturen in der Probe vorliegen, kann Julia Keppler nur mit aufwendiger Analysetechnik nachweisen. Ein erster Hinweis ist eine etwas viskosere, gelartige Lösung.

Molke, das ist die wässrige grün-gelbe Flüssigkeit, die übrigbleibt, wenn Milch zu Käse verarbeitet wird. Getrocknete Molke, das sogenannte Molkenpulver, enthält vor allem Milchzucker und hochwertiges Protein. In der Landwirtschaft wird es als Futtermittel, in der Lebensmittelproduktion als Zusatzstoff eingesetzt. Interessant ist der Rohstoff auch für die Lebensmitteltechnologie. »Molke enthält hochwertiges Protein und ist gut verfügbar«, betont Dr. Julia Keppler vom Institut für Lebensmittelkunde und Humanernährung der Uni Kiel. Die Wissenschaftlerin interessiert sich vor allem für das in Molke enthaltene β-Lactoglobulin, kurz BLG. »Das ist eins der am besten charakterisierten Proteine überhaupt. Wir kennen die Struktur und wissen exakt, wie es sich verhält.« 

Sie nutzt das Protein, um daraus sogenannte amyloide Aggregate zu bilden. Diese besitzen aufgrund ihrer Struktur und Oberflächenaktivität Eigenschaften, die für die Lebensmittelverarbeitung genutzt werden können. Um aus BLG die gewünschten amyloiden Aggregate herzustellen, wird es in saurem pH-Wert gelöst und anschließend für fünf Stunden in einem Wasserbad auf 90 Grad Celsius gehalten. Diese Prozedur zerstört die ursprüngliche Struktur des Proteins. Es entstehen kleine Peptide, die sich zu neuen Strukturen zusammensetzen – langen fadenartigen Gebilden, kleinen Kügelchen oder würm­chenartigen Strukturen.

Grafik
© AG Keppler

Das Molkenprotein β-Lactoglobulin zersetzt sich durch mehrstündiges Erhitzen bei saurem pH-Wert in kürzere Peptide. Diese ordnen sich in Form von gefalteten Fäden (Fibrillen) an. Die so gebildeten amyloiden Aggregate haben besondere Eigenschaften und könnten zum Beispiel zur Beschichtung von Lebensmitteln genutzt werden.

Mikroskopbild
© AG Keppler

Proteinfäden unter dem Rasterkraftmikroskop

Mit bloßem Auge oder unter dem Lichtmikroskop lassen sich diese Strukturen allerdings nicht beob­achten. Rein äußerlich deutet nur die etwas viskosere, gelartige Lösung darauf hin, dass amyloide Strukturen vorliegen. Das getrocknete Endprodukt ist ein feines weißes Pulver, genau wie das Ausgangsprodukt. »Wir arbeiten im Nanometerbereich und sehen mit bloßem Auge nicht, was sich ändert, und brauchen daher spezielle Techniken«, erklärt die Wissenschaftlerin.

Um Form und Funktion der Produkte zu analysieren, nutzt die Wissenschaftlerin ein ganzes Metho­den­spektrum. »Wir markieren zum Beispiel mit einem Fluoreszenzfarbstoff, der spezifisch an bestimmte Strukturmuster bindet, die sogenannten β-Faltblätter, oder messen mit Infrarotspektroskopie die Konformation der Proteine zu unterschiedlichen Zeitpunkten im Prozess. Im ersten Jahr des Projekts haben wir zunächst Methoden optimiert, mit denen wir darstellen können, was wir produzieren.«

Momentan arbeitet Keppler mit flüssigen Grenz­flächen und stabilisiert Schäume und Emulsio­nen. Nächstes Ziel ist es, feste Filme herzustel­len, die man zur Beschichtung von Oberflächen nutzen kann, um zum Beispiel Lebensmittel vor Oxidation zu schützen.

Bis es so weit ist, müssen die Eigenschaften der aus dem Molkenprotein hergestellten Strukturen erst einmal genau analysiert werden. Geprüft wird unter anderem, welche funktionellen Eigenschaf­ten mit den verschiedenen Morphologien ver­knüpft sind.

Fragen waren zum Beispiel: Wie stabil sind die Aggregate bei der Verarbeitung? Lassen sich damit Emulsionen stabilisieren? Wie stark oxidieren die Produkte? Keppler: »Wir haben außerdem untersucht, wo wir innerhalb des Herstellungsprozesses eingreifen können, um durch Vorbehandlung des Proteins mit Ethanol oder Enzymen die Bildung von Petiden oder feinen Fäden zu beschleunigen.«

Die Lebensmitteltechnologin ist davon überzeugt, dass sich diese Mühe lohnt. Denn durchsichtige Filme oder Überzüge auf Basis von essbaren, lebensmittelverträglichen und biologisch abbaubaren Stoffen sind rar.

Autorin: Kerstin Nees

Die Arbeiten sind Teil eines Schwerpunktprogramms der Deutschen Forschungsgemeinschaft (SPP 1934 - DiSPBiotech). Das Kieler Teilprojekt leitet Dr. Julia Keppler zusammen mit Professorin Karin Schwarz und Dr. Anja Steffen-Heins.

unizeit-Suche:

In den unizeit-Ausgaben 27-96 suchen