Durchsichtig, dünn, essbar
Dr. Julia Keppler arbeitet mit allen Werkzeugen der Lebensmitteltechnologie, um Molkenprotein dazu zu bringen, Emulsionen oder hauchdünne Filme auszubilden. Während der Hannover Messe stellt sie ihr Projekt vor.

Ob die gewünschten Nanostrukturen in der Probe vorliegen, kann Julia Keppler nur mit aufwendiger Analysetechnik nachweisen. Ein erster Hinweis ist eine etwas viskosere, gelartige Lösung. © pur.pur
Sie nutzt das Protein, um daraus sogenannte amyloide Aggregate zu bilden. Diese besitzen aufgrund ihrer Struktur und Oberflächenaktivität Eigenschaften, die für die Lebensmittelverarbeitung genutzt werden können. Um aus BLG die gewünschten amyloiden Aggregate herzustellen, wird es in saurem pH-Wert gelöst und anschließend für fünf Stunden in einem Wasserbad auf 90 Grad Celsius gehalten. Diese Prozedur zerstört die ursprüngliche Struktur des Proteins. Es entstehen kleine Peptide, die sich zu neuen Strukturen zusammensetzen – langen fadenartigen Gebilden, kleinen Kügelchen oder würmchenartigen Strukturen.

Das Molkenprotein β-Lactoglobulin zersetzt sich durch mehrstündiges Erhitzen bei saurem pH-Wert in kürzere Peptide. Diese ordnen sich in Form von gefalteten Fäden (Fibrillen) an. Die so gebildeten amyloiden Aggregate haben besondere Eigenschaften und könnten zum Beispiel zur Beschichtung von Lebensmitteln genutzt werden.
Um Form und Funktion der Produkte zu analysieren, nutzt die Wissenschaftlerin ein ganzes Methodenspektrum. »Wir markieren zum Beispiel mit einem Fluoreszenzfarbstoff, der spezifisch an bestimmte Strukturmuster bindet, die sogenannten β-Faltblätter, oder messen mit Infrarotspektroskopie die Konformation der Proteine zu unterschiedlichen Zeitpunkten im Prozess. Im ersten Jahr des Projekts haben wir zunächst Methoden optimiert, mit denen wir darstellen können, was wir produzieren.«

Proteinfäden unter dem Rasterkraftmikroskop
Bis es so weit ist, müssen die Eigenschaften der aus dem Molkenprotein hergestellten Strukturen erst einmal genau analysiert werden. Geprüft wird unter anderem, welche funktionellen Eigenschaften mit den verschiedenen Morphologien verknüpft sind.
Fragen waren zum Beispiel: Wie stabil sind die Aggregate bei der Verarbeitung? Lassen sich damit Emulsionen stabilisieren? Wie stark oxidieren die Produkte? Keppler: »Wir haben außerdem untersucht, wo wir innerhalb des Herstellungsprozesses eingreifen können, um durch Vorbehandlung des Proteins mit Ethanol oder Enzymen die Bildung von Petiden oder feinen Fäden zu beschleunigen.«
Die Lebensmitteltechnologin ist davon überzeugt, dass sich diese Mühe lohnt. Denn durchsichtige Filme oder Überzüge auf Basis von essbaren, lebensmittelverträglichen und biologisch abbaubaren Stoffen sind rar.
Kerstin Nees
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